Balıkesir Üniversitesi
Kütüphane ve Dokümantasyon Daire Başkanlığı

İnsan karbonik anhidraz-ı izoenziminin alternatif bir metot ile immobilizasyonu / (Kayıt no. 39235)

MARC ayrıntıları
000 -LEADER
fixed length control field 04109nam a2200265 4500
008 - FIXED-LENGTH DATA ELEMENTS--GENERAL INFORMATION
fixed length control field 160714 tu a 000000 tur d
035 ## - SYSTEM CONTROL NUMBER
System control number (OCoLC)
040 ## - CATALOGING SOURCE
Original cataloging agency BAUN
Language of cataloging tur
Transcribing agency BAUN
049 ## - LOCAL HOLDINGS (OCLC)
Holding library BAUN_MERKEZ
050 04 - LIBRARY OF CONGRESS CALL NUMBER
Classification number Tez/ QD
Item number Kös 2016
100 ## - MAIN ENTRY--PERSONAL NAME
Personal name Köseoğlu, İsmail
9 (RLIN) 101841
Relator code Author
245 10 - TITLE STATEMENT
Title İnsan karbonik anhidraz-ı izoenziminin alternatif bir metot ile immobilizasyonu /
Statement of responsibility, etc İsmail Köseoğlu ; tez danışmanı Doç.Dr.Nahit Gençer.
260 ## - PUBLICATION, DISTRIBUTION, ETC. (IMPRINT)
Place of publication, distribution, etc Balıkesir:
Name of publisher, distributor, etc Balıkesir Üniversitesi,
Date of publication, distribution, etc 2016.
300 ## - PHYSICAL DESCRIPTION
Extent 102 yaprak :
Other physical details tablo ;
Dimensions 30 cm.
502 ## - DISSERTATION NOTE
Dissertation note Tez (Yük)--Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Kimya Anabilim Dalı.
504 ## - BIBLIOGRAPHY, ETC. NOTE
Bibliography, etc Kaynakça var.
520 ## - SUMMARY, ETC.
Summary, etc Karbonik anhidraz (CA) (E.C. 4.2.1.1) enzimi, tüm canlılarda CO2‟in hidratlanarak HCO3− ve H+‟ya dönüĢümünü terisinir olarak katalizleyen oldukça önemli bir enzimdir. Bu çalıĢmada, karbonik anhidraz enzimi izoenzimlerinden olan insan hCA-I izoenzimi, Sepharose-4B-L-tirozin-sülfonamid yapısına sahip afinite jeli ile saflaĢtırılmıĢtır ve SDS-PAGE ile saflık derecesi kontrol edilmiştir. SaflaĢtırılan CA-I izoenziminin w-aminoheksil agaroz jeli üzerine gluteraldehit ile immobilizasyonu gerçekleĢtirilmiĢtir. Ġmmobilizasyon iĢleminden sonra serbest ve immobilize CA-I enzimi için çeĢitli tayinler yapılmıĢtır. Serbest ve immobilize CA-I izoenziminin sırasıyla optimum pH‟leri 10 ve 9.5 olarak bulunmuĢtur, aktivitelerini ise sırasıyla 768; 1096 saat korumuĢlardır, optimum sıcaklıkları 35; 25 oC bulunmuĢtur, termal stabiliteleri 35; 50 oC‟lerde koruduğu görülmüĢtür. CA-I‟in klasik inhibitörlerinden sülfonamid, asetazolamid, brinzolamid, dorzolamid ve topiramat ilaçları ile inhibisyon çalıĢmaları gerçekleĢtirildi. Serbest ve immobilize CA-I izoenzimi için sırasıyla IC50 değerleri, sülfonamid için 19.083; 8.1059 mM, asetazolamid için 0.7922; 0.6655 mM, brinzolamid için 8.383; 9.539 mM, dorzolamid için 11.592; 16.618 mM, topiramat için 10.661; 16.575 mM olarak bulunmuĢtur. Brinzolamid, dorzolamid ve topiramat serbest enzimi, sülfonamid ve asetazolamid ise immobilize enzimi daha çok inhibe etmiĢtir.Karbonik anhidraz (CA) (E.C. 4.2.1.1) enzimi, tüm canlılarda CO2‟in hidratlanarak HCO3− ve H+‟ya dönüĢümünü terisinir olarak katalizleyen oldukça önemli bir enzimdir. Bu çalıĢmada, karbonik anhidraz enzimi izoenzimlerinden olan insan hCA-I izoenzimi, Sepharose-4B-L-tirozin-sülfonamid yapısına sahip afinite jeli ile saflaĢtırılmıĢtır ve SDS-PAGE ile saflık derecesi kontrol edilmiĢtir. SaflaĢtırılan CA-I izoenziminin w-aminoheksil agaroz jeli üzerine gluteraldehit ile immobilizasyonu gerçekleĢtirilmiĢtir. Ġmmobilizasyon iĢleminden sonra serbest ve immobilize CA-I enzimi için çeĢitli tayinler yapılmıĢtır. Serbest ve immobilize CA-I izoenziminin sırasıyla optimum pH‟leri 10 ve 9.5 olarak bulunmuĢtur, aktivitelerini ise sırasıyla 768; 1096 saat korumuĢlardır, optimum sıcaklıkları 35; 25 oC bulunmuĢtur, termal stabiliteleri 35; 50 oC‟lerde koruduğu görülmüĢtür. CA-I‟in klasik inhibitörlerinden sülfonamid, asetazolamid, brinzolamid, dorzolamid ve topiramat ilaçları ile inhibisyon çalıĢmaları gerçekleĢtirildi. Serbest ve immobilize CA-I izoenzimi için sırasıyla IC50 değerleri, sülfonamid için 19.083; 8.1059 mM, asetazolamid için 0.7922; 0.6655 mM, brinzolamid için 8.383; 9.539 mM, dorzolamid için 11.592; 16.618 mM, topiramat için 10.661; 16.575 mM olarak bulunmuĢtur. Brinzolamid, dorzolamid ve topiramat serbest enzimi, sülfonamid ve asetazolamid ise immobilize enzimi daha çok inhibe etmiştir.
610 20 - SUBJECT ADDED ENTRY--CORPORATE NAME
Corporate name or jurisdiction name as entry element Balıkesir Üniversitesi
General subdivision Dissertations.
650 #0 - SUBJECT ADDED ENTRY--TOPICAL TERM
Topical term or geographic name as entry element Carbonic anhydrase
9 (RLIN) 80780
700 ## - ADDED ENTRY--PERSONAL NAME
9 (RLIN) 81228
Personal name Gençer, Nahit
Relator code Thesis advisor
710 2# - ADDED ENTRY--CORPORATE NAME
9 (RLIN) 18608
Corporate name or jurisdiction name as entry element Balıkesir Üniversitesi
Subordinate unit Fen Bilimleri Enstitüsü
856 ## - ELECTRONIC LOCATION AND ACCESS
Uniform Resource Identifier http://dspace.balikesir.edu.tr/xmlui/bitstream/id/56d7057f-ed6f-47bd-88b4-8b3f466e08b8/%C4%B0smail_K%C3%B6seo%C4%9Flu.pdf
907 ## - LOCAL DATA ELEMENT G, LDG (RLIN)
Bağışlayan Balıkesir Üniversitesi.
942 ## - ADDED ENTRY ELEMENTS (KOHA)
Koha item type Tez
Mevcut
Withdrawn status Lost status Source of classification or shelving scheme Damaged status Not for loan Collection code Home library Current library Shelving location Date acquired Source of acquisition Cost, normal purchase price Full call number Barcode Date last seen Price effective from Koha item type
    Library of Congress Classification   Ödünç Verilmez Non-fiction Mehmet Akif Ersoy Merkez Kütüphanesi Mehmet Akif Ersoy Merkez Kütüphanesi Tezler Bölümü 14/07/2016 Bağış 0.01 Tez/ QD Kös 2016 040209 14/07/2016 14/07/2016 Tez
Bizi Sosyal Medyada Takip Edin