Balıkesir Üniversitesi
Kütüphane ve Dokümantasyon Daire Başkanlığı
Yerel kapak resmi
Yerel kapak resmi

Malatya kayısısı (Prunus Armeniaca L.) çekirdeğinden Beta-Glukozidaz enziminin saflaştırılması ve karakterizasyonu / Zeki Ekmekci; tez danışmanı Prof.Dr.Yusuf Turan, Yrd.Doç.Dr.Hatibe Kara.

Yazar: Katkıda bulunan(lar):Yayın ayrıntıları:Balıkesir: Balıkesir Üniversitesi, 2016.Tanım: 73 yaprak : tablo ; 30 cmKonu(lar): LOC sınıflandırması:
  • Tez/ QK Ekm 2016
Çevrimiçi kaynaklar:Tez notu: Tez (Yük)--Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Biyoloji Anabilim Dalı. Özet: Bu çalışmanın amacı bitkilerde önemli rolü olan β-Glukozidaz enzimini, Malatya kayısısı meyva ve çekirdeğinden saflaştırmaktır. Enzim aktivitesi meyva ve çekiredekte iki dönem olarak araştırılmıştır. Her iki dönemde de enzim aktivitesinin çekirdekte daha yüksek olduğu bulunmuştur. Bu yüzden sonraki çalışmalarda enzim, kayısı çekirdeğinden saflaştırılarak karakterize edilmiştir. Ekstraksiyon aşamasını takiben amonyum sülfat çöktürmesi yapılmış ardından hidrofobik etkileşim kromatoğrafisi ile enzim saflaştırılmıştır. Enzim % 14 verimle 11.1 kat saflaştırılmış ve SDS-PAGE’de molekül ağırlığı yaklaşık 60 kDa olarak görüntülenmiştir. Saflaştırılan enzimin optimum sıcaklık değeri 55°C ve optimum pH değeri 5.0 olarak tespit edilmiştir. Para-Nitrofenil β–D-glukopiranosid (p-NPGlu), orto-nitrofenil β–D-glukopiranosid (o-NPGlu), para-nitrofenil β–D-galaktopiranosid (p-NPGal) ve orto-nitrofenil β–D-galaktopiranosid (o-NPGal) bazı yapay substratların enzime olan ilgisi araştırılmıştır. p-NPGlu için KM değeri 2.48 Mm, Vmax değeri ise 58.14 EU bulunmuş, enzimin en yüksek afiniteyi bu substrata karşı gösterdiği tespit edilmiştir. Saflaştırılan kayısı çekirdeği β-Glukozidazına, glukoz ve δ-Glukonolaktonun inhibitör etkileri araştırılmıştır. Glukozun enzimi güçlü inhibe etmediği görülmüş ve dolayısıyla IC50 değeri hesaplanmamıştır. δ-Glukonolaktonun IC50 değeri ise 0.83 mM olarak bulunmuştur.
Bu kütüphanenin etiketleri: Kütüphanedeki eser adı için etiket yok. Etiket eklemek için oturumu açın.
Yıldız derecelendirmeleri
    Ortalama puan: 0.0 (0 oy)
Mevcut
Materyal türü Ana kütüphane Koleksiyon Yer numarası Durum İade tarihi Barkod Materyal Ayırtmaları
Tez Tez Mehmet Akif Ersoy Merkez Kütüphanesi Tezler Bölümü Non-fiction Tez/ QK Ekm 2016 (Rafa gözat(Aşağıda açılır)) Ödünç Verilmez 040600
Toplam ayırtılanlar: 0

Tez (Yük)--Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Biyoloji Anabilim Dalı.

Kaynakça var.

Bu çalışmanın amacı bitkilerde önemli rolü olan β-Glukozidaz enzimini, Malatya kayısısı meyva ve çekirdeğinden saflaştırmaktır. Enzim aktivitesi meyva ve çekiredekte iki dönem olarak araştırılmıştır. Her iki dönemde de enzim aktivitesinin çekirdekte daha yüksek olduğu bulunmuştur. Bu yüzden sonraki çalışmalarda enzim, kayısı çekirdeğinden saflaştırılarak karakterize edilmiştir. Ekstraksiyon aşamasını takiben amonyum sülfat çöktürmesi yapılmış ardından hidrofobik etkileşim kromatoğrafisi ile enzim saflaştırılmıştır. Enzim % 14 verimle 11.1 kat saflaştırılmış ve SDS-PAGE’de molekül ağırlığı yaklaşık 60 kDa olarak görüntülenmiştir. Saflaştırılan enzimin optimum sıcaklık değeri 55°C ve optimum pH değeri 5.0 olarak tespit edilmiştir. Para-Nitrofenil β–D-glukopiranosid (p-NPGlu), orto-nitrofenil β–D-glukopiranosid (o-NPGlu), para-nitrofenil β–D-galaktopiranosid (p-NPGal) ve orto-nitrofenil β–D-galaktopiranosid (o-NPGal) bazı yapay substratların enzime olan ilgisi araştırılmıştır. p-NPGlu için KM değeri 2.48 Mm, Vmax değeri ise 58.14 EU bulunmuş, enzimin en yüksek afiniteyi bu substrata karşı gösterdiği tespit edilmiştir. Saflaştırılan kayısı çekirdeği β-Glukozidazına, glukoz ve δ-Glukonolaktonun inhibitör etkileri araştırılmıştır. Glukozun enzimi güçlü inhibe etmediği görülmüş ve dolayısıyla IC50 değeri hesaplanmamıştır. δ-Glukonolaktonun IC50 değeri ise 0.83 mM olarak bulunmuştur.

Bu materyal hakkında henüz bir yorum yapılmamış.

bir yorum göndermek için.

Resim görüntüleyicisi'nde görüntülemek için resim üzerine tıklayınız

Yerel kapak resmi
Bizi Sosyal Medyada Takip Edin