000			02829nam a2200277 4500
008			150430 tu a 000000 tur d
035			_a(OCoLC)
040			_aBAUN _btur _cBAUN
049			_aBAUN_MERKEZ
050	0	4	_aTez/ QD _bDed 2015
100			_aDedeoğlu, Nurcan _981057
245	1	0	_aStreptococcus Mutans karbonik anhidrazının ekspresyonu, saflaştırılması, elektroforetik ve kinetik özelliklerinin araştırılması / _cNurcan Dedeoğlu ; tez danışmanı Yrd.Doç.Dr.Semra Işık, Yrd.Doç.Dr.Hatice Yıldırım.
260			_aBalıkesir: _bBalıkesir Üniversitesi, _c2015
300			_a131 yaprak : _btablo ; _c30 cm.
502			_aTez (Dok)--Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Kimya Anabilim Dalı.
504			_aKaynakça var.
520			_aDiş çürüğü oluşumuna sebep olan oral patojenik bakteri Streptococcus mutans, β-sınıfı karbonik anhidrazı (CA, EC 4.2.1.1), SmuCA, kodlar. Karbonik anhidrazlar tüm canlılar aleminde karbondioksitin bikarbonat ve protona hidrasyonu gibi basit ancak fizyolojik açıdan önemli olan bir reaksiyonu katalizler. Bu çalışmada bazı klasik ve klinik sülfonamidlerin SmuCA üzerine inhibisyon etkileri araştırıldı. SMU_328 geni S.mutans UA159 genomundan PCR’a dayalı teknik ile çoğaltıldı. SMU_328 geni pGEM-T Easy vektörüne ve ardından da pET30a ekspresyon vektörüne klonlandı. SmuCA’ nın ekspresyonu E.coli BL21(DE3) içerisinde gerçekleştirildi. SmuCA, Ni-NTA afinite kolonu ile saflaştırıldı. Enzimin saflığı Sodyum Dodesil Sülfat Poliakrilamid Jel Elektroforezi (SDS-PAGE) ile tespit edildi. Enzim aktivitesi ve inhibisyon çalışmaları Stopped flow cihazı ile yapıldı. SmuCA üzerine 40 adet sülfonamidin inhibisyon etkisi araştırıldı. SmuCA kcat = 4.2 x 105 s-1 ve kcat/Km = 5.8 × 107 M-1 x s-1 ile CO2 hidrasyon reaksiyonu için iyi bir katalitik aktivite göstermiştir ve çoğu sülfonamidler ile etkili bir şekilde inhibe edilmiştir (Kı değerleri 246 nM – 13.5 μM). En etkili SmuCA inhibitörleri bromosulfanilamid, deasetile asetazolamid, 4-hidroksimetilbenzensülfonamid, pirimidin-yerdeğiştirilmiş sulfanilamid, aminobenzolamid ve yapıca benzeri olanlar ile birlikte asetazolamid, metazolamid, indisulam ve valdekoksib olarak belirlenmiştir. Bu bileşikler 246 ve 468 nM arasında değişen inhibisyon sabiti göstermişlerdir.
610	2	0	_aBalıkesir Üniversitesi _xDissertations.
650		0	_aCarbonic anhydrase _980780
700			_981363 _aIşık, Semra _4ths
700			_981973 _aYıldırım, Hatice. _4ths
710	2		_918608 _aBalıkesir Üniversitesi _bFen Bilimleri Enstitüsü
856			_uhttp://dspace.balikesir.edu.tr/xmlui/bitstream/handle/20.500.12462/2911/TEZERT180621.pdf?sequence=1&isAllowed=y
907			_aBalıkesir Üniversitesi.
942			_cTEZ
999			_c36337 _d36337