000			04109nam a2200265 4500
008			160714 tu a 000000 tur d
035			_a(OCoLC)
040			_aBAUN _btur _cBAUN
049			_aBAUN_MERKEZ
050	0	4	_aTez/ QD _bKös 2016
100			_aKöseoğlu, İsmail _9101841 _4aut
245	1	0	_aİnsan karbonik anhidraz-ı izoenziminin alternatif bir metot ile immobilizasyonu / _cİsmail Köseoğlu ; tez danışmanı Doç.Dr.Nahit Gençer.
260			_aBalıkesir: _bBalıkesir Üniversitesi, _c2016.
300			_a102 yaprak : _btablo ; _c30 cm.
502			_aTez (Yük)--Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Kimya Anabilim Dalı.
504			_aKaynakça var.
520			_aKarbonik anhidraz (CA) (E.C. 4.2.1.1) enzimi, tüm canlılarda CO2‟in hidratlanarak HCO3− ve H+‟ya dönüĢümünü terisinir olarak katalizleyen oldukça önemli bir enzimdir. Bu çalıĢmada, karbonik anhidraz enzimi izoenzimlerinden olan insan hCA-I izoenzimi, Sepharose-4B-L-tirozin-sülfonamid yapısına sahip afinite jeli ile saflaĢtırılmıĢtır ve SDS-PAGE ile saflık derecesi kontrol edilmiştir. SaflaĢtırılan CA-I izoenziminin w-aminoheksil agaroz jeli üzerine gluteraldehit ile immobilizasyonu gerçekleĢtirilmiĢtir. Ġmmobilizasyon iĢleminden sonra serbest ve immobilize CA-I enzimi için çeĢitli tayinler yapılmıĢtır. Serbest ve immobilize CA-I izoenziminin sırasıyla optimum pH‟leri 10 ve 9.5 olarak bulunmuĢtur, aktivitelerini ise sırasıyla 768; 1096 saat korumuĢlardır, optimum sıcaklıkları 35; 25 oC bulunmuĢtur, termal stabiliteleri 35; 50 oC‟lerde koruduğu görülmüĢtür. CA-I‟in klasik inhibitörlerinden sülfonamid, asetazolamid, brinzolamid, dorzolamid ve topiramat ilaçları ile inhibisyon çalıĢmaları gerçekleĢtirildi. Serbest ve immobilize CA-I izoenzimi için sırasıyla IC50 değerleri, sülfonamid için 19.083; 8.1059 mM, asetazolamid için 0.7922; 0.6655 mM, brinzolamid için 8.383; 9.539 mM, dorzolamid için 11.592; 16.618 mM, topiramat için 10.661; 16.575 mM olarak bulunmuĢtur. Brinzolamid, dorzolamid ve topiramat serbest enzimi, sülfonamid ve asetazolamid ise immobilize enzimi daha çok inhibe etmiĢtir.Karbonik anhidraz (CA) (E.C. 4.2.1.1) enzimi, tüm canlılarda CO2‟in hidratlanarak HCO3− ve H+‟ya dönüĢümünü terisinir olarak katalizleyen oldukça önemli bir enzimdir. Bu çalıĢmada, karbonik anhidraz enzimi izoenzimlerinden olan insan hCA-I izoenzimi, Sepharose-4B-L-tirozin-sülfonamid yapısına sahip afinite jeli ile saflaĢtırılmıĢtır ve SDS-PAGE ile saflık derecesi kontrol edilmiĢtir. SaflaĢtırılan CA-I izoenziminin w-aminoheksil agaroz jeli üzerine gluteraldehit ile immobilizasyonu gerçekleĢtirilmiĢtir. Ġmmobilizasyon iĢleminden sonra serbest ve immobilize CA-I enzimi için çeĢitli tayinler yapılmıĢtır. Serbest ve immobilize CA-I izoenziminin sırasıyla optimum pH‟leri 10 ve 9.5 olarak bulunmuĢtur, aktivitelerini ise sırasıyla 768; 1096 saat korumuĢlardır, optimum sıcaklıkları 35; 25 oC bulunmuĢtur, termal stabiliteleri 35; 50 oC‟lerde koruduğu görülmüĢtür. CA-I‟in klasik inhibitörlerinden sülfonamid, asetazolamid, brinzolamid, dorzolamid ve topiramat ilaçları ile inhibisyon çalıĢmaları gerçekleĢtirildi. Serbest ve immobilize CA-I izoenzimi için sırasıyla IC50 değerleri, sülfonamid için 19.083; 8.1059 mM, asetazolamid için 0.7922; 0.6655 mM, brinzolamid için 8.383; 9.539 mM, dorzolamid için 11.592; 16.618 mM, topiramat için 10.661; 16.575 mM olarak bulunmuĢtur. Brinzolamid, dorzolamid ve topiramat serbest enzimi, sülfonamid ve asetazolamid ise immobilize enzimi daha çok inhibe etmiştir.
610	2	0	_aBalıkesir Üniversitesi _xDissertations.
650		0	_aCarbonic anhydrase _980780
700			_981228 _aGençer, Nahit _4ths
710	2		_918608 _aBalıkesir Üniversitesi _bFen Bilimleri Enstitüsü
856			_uhttp://dspace.balikesir.edu.tr/xmlui/bitstream/id/56d7057f-ed6f-47bd-88b4-8b3f466e08b8/%C4%B0smail_K%C3%B6seo%C4%9Flu.pdf
907			_aBalıkesir Üniversitesi.
942			_cTEZ
999			_c39235 _d39235