000			03141nam a2200289 4500
008			170906 2017 tu ad 000000 tur dtur
035			_a(OCoLC)
040			_aBAUN _btur _cBAUN
049			_aBAUN_MERKEZ
050	0	4	_aTez/ QH _bAlp 2017
100			_aAlpınar,Yaprak _9104888 _4aut
245	1	0	_aKatı substrat fermantasyonu ile trichoderma harzianum da selülaz üretimi,saflaştırılması ve biyokimyasal özelliklerinin belirlenmesi / _cYaprak Alpınar ; tez danışmanı Yrd. Doç.Dr.Selma Çelen Yücetürk
260			_aBalıkesir: _bBalıkesir Üniversitesi, _c2017.
300			_a117 yaprak : _btablo ; _c30 cm.
502			_aTez (Yük)--Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Biyoloji Anabilim Dalı.
504			_aKaynakça var.
520			_aβ-glukosidaz, çeşitli temel biyolojik süreçlerde önemli rol oynamaktadır. Bu çalışmada Trichoderma harzianum NRRL 13019’ dan elde edilen β-glukosidaz enzimi amonyum sülfat çöktürmesi ve Hidrofobik Etkileşim Kromatografisi (Sepharose-4B-L-Tirozin-1-Naftilamin) ile saflaştırılmıştır. β-glukosidaz enzimi, NaH2PO4 (pH 7), ile nemlendirilmiş öğütülmüş mısır koçanının substrat olarak kullanılması ile Trichoderma harzianum NRRL 13019 suşundan elde edilmiştir. Katı hal fermantasyonu ile T. harzianum NRRL 13019’ dan enzimin üretimi için optimum koşullar, 25 °C ve 7 gün olarak belirlenmiştir. T. harzianum’ dan elde edilen β-glukosidaz enzimi %18,02 verim ile 29,10 kat saflaştırılmıştır. β-glukosidaz enziminin SDS-PAGE/NATİVE-PAGE olmak üzere iki farklı elektroforez yöntemi ile saflığı ve alt birim varlığı/sayısı kontrol edilmiştir. Saflaştırılan enzim NATİVE ve SDS-PAGE üzerinde tek bir bant olarak göç etmiştir. β-glukosidaz enziminin monomerik yapıda ve 110 kDa ağırlığında olduğu belirlenmiştir. β-glukosidaz enzim aktivitesinin belirlenmesinde ise p-nitrofenil-β-D-glukopiranosit (pNPG) substratı kullanılmıştır. β-glukosidaz enziminin yüksek aktivite gösterdiği optimum pH değeri ve optimum sıcaklık değeri sırasıyla pH4 ve 65°C olarak tespit edilmiştir. β-glukosidaz enziminin Km ve Vmax değerleri sırasıyla 0,334 mM ve 3333,334 EU olarak belirlenmiştir. Lineweaver-Burk grafiğinden yararlanılarak, δ-glukonolakton ve D(+)glukozun, β-glukosidaz enzimi üzerine, pNPG substratı varlığında, sırasıyla yarışmalı ve yarışmasız tipte inhibisyon etkisi gösterdiği tespit edilmiştir. β-glukosidaz enziminin D(+)glukoz ile IC50 ve Ki değerleri 4,95 mM ve 2,6x10-3±1,42x10-3 olarak; δ-glukonolakton inhibitörü ile 8,64 mM ve 3,9x10-7±2,0x10-8 olarak hesaplanmıştır.
610	2	0	_aBalıkesir Üniversitesi _xDissertations.
650		0	_aBiochemistry _96819
650		0	_aCellulase _983099
650		0	_aBiology _94810
700			_4ths _980970 _aYücetürk, Selma Çelen
710	2		_918608 _aBalıkesir Üniversitesi _bFen Bilimleri Enstitüsü
856			_uhttp://dspace.balikesir.edu.tr/xmlui/bitstream/id/fc3e6432-f872-4d0b-994a-9312398df774/Yaprak_Alp%C4%B1nar.pdf
907			_aBalıkesir Üniversitesi.
942			_cTEZ
999			_c43405 _d43405