000			03487nam a2200289 4500
001			46968
008			150415 tu 000000 tur d
035			_a(OCoLC)
040			_aBAUN _beng _cBAUN _erda
049			_aBAUN_MERKEZ
050	0	4	_aTez/ QH _bIrt 2018
100			_aİrtem, Hüseyin Alper _4aut _981412
245	1	0	_aKatı substrat fermentasyonu (KSF) ile trichoderma harzianum ve trichoderma viride türü funguslarda ksilanaz üretimi, saflaştırılması ve biyokimyasal özelliklerin belirlenmesi / _cHüseyin Alper İrtem; tez danışmanı Prof.Dr.Ayşe Dilek Azaz
260			_aBalıkesir: _bBalıkesir Üniversitesi, _c2018.
300			_a120 yaprak : _btablo ; _c30 cm.
502			_aTez (Dok)--Balıkesir Üniversitesi Fen Bilimleri Enstitüsü Biyoloji Anabilim Dalı.
504			_aKaynakça var.
520			_aBu çalışmada, Katı Substrat Fermentasyon (KSF) kültür ortamında geliştirilen Trichoderma harzianum NRRL 13019 ve Trichoderma viride NRRL 6418’den β-ksilosidaz enzimi saflaştırılmış ve biyokimyasal karakterizasyonu yapılmıştır. Birçok biyoteknolojik uygulamalarda ticari öneme sahip, β-ksilosidaz enzimi, KSF ortamında substrat olarak buğday kepeğinin kullanılmasıyla geliştirilen Trichoderma harzianum (KSF ortamının nemlendirme sıvısı pH 4,0 Sitrik asit monohidrat (C6H8O7H2O), optimum sıcaklık 35oC ve inkübasyon süresi 7 gün) ve Trichoderma viride (KSF ortamının nemlendirme sıvısı pH 8,5 Di-sodyum hidrojen fosfat dihidrat (Na2HPO4.2H2O) tamponu ile nemlendirilerek, optimum sıcaklık 25oC ve inkübasyon süresi 7 gün) suşlarından elde edilmiştir. β-ksilosidaz enzimi, amonyum sülfat çöktürmesi ve Sepharose-4B-L-Tyrosine-1-Napthylamine kullanılarak Hidrofobik Etkileşim Kromatografisi ile iki basamakta saflaştırılmıştır. Saflaştırılan β-ksilosidaz enzim aktivitesi, p-nitrofenil-β-D-ksilopiranosit (pNPX) substratı kullanılarak belirlenmiştir. Trichoderma harzianum β-ksilosidaz enzimi (Thβ) %50,48 verimle 215,76 kat; Trichoderma viride β-ksilosidaz (Tvβ) ise %33,43 verimle 92,39 kat saflaştırılmıştır. SDS-PAGE ve Native-PAGE ile Thβ ve Tvβ enzimlerinin molekül ağırlıkları sırasıyla 20 kDa ve 25 kDa olarak belirlenmiş olup tek alt üniteden oluştukları tespit edilmiştir. Thβ ve Tvβ enzimlerinin optimum pH değerleri 6,0; optimum sıcaklık değerleri ise sırasıyla 75°C ve 65°C olarak saptanmıştır. Thβ enzimin Km ve Vmax değerleri sırasıyla 0,25 mM ve 2500 EU; Tvβ enziminin ise 0,5 mM ve 2500 EU olarak belirlenmiştir. Ayrıca saflaştırılan β- ksilosidaz enzimlerinin aktiviteleri bir β-ksilosidaz inhibitörü olan D-(+)-ksiloza karşı belirlenmiştir. D-(+)-ksiloz inhibitörünün Thβ enzimini karışık, Tvβ enzimini ise yarışmalı olarak inhibe ettiği belirlenmiştir. D-(+)-ksilozun Thβ enzim aktivitesi üzerine IC50 ve Ki değerleri sırasıyla 1,1x10-1 mM ve 1,10x10-3/5,57x10-3; Tvβ enziminin IC50 ve Ki değerleri ise 7,1x10-2 mM ve 2,64x10-4±1x10-5 olarak hesaplanmıştır.
610	2	0	_aBalıkesir Üniversitesi _xDissertations.
650		0	_aBiology _94810
650		0	_aMicrobiology _926229
700			_4ths _9104349 _aAzaz,Ayşe Dilek
710	2		_918608 _aBalıkesir Üniversitesi _bFen Bilimleri Enstitüsü
856			_uhttp://dspace.balikesir.edu.tr/xmlui/bitstream/handle/20.500.12462/3361/h.alper_irtem_tez.pdf?sequence=1&isAllowed=y
907			_aBalıkesir Üniversitesi.
942			_cTEZ
999			_c49558 _d49558