000			02121nam a2200301 i 4500
005			20250728160922.0
008			211202s2019 tu b 000 0 tur d
020			_a9786057786418 _q(paperback)
035			_a(OCoLC)
040			_aSULEY _beng _cSULEY _dBAUN _erda
041	0		_atur
049			_aBAUN_MERKEZ
050	0	0	_aQP96.5 _b.Z66 2019
100			_aZöngür, Alper. _eaut _9122281
245	1	0	_aElektroforetik tekniklerle balık hemoglobin protein varyasyonlarının incelenmesi / _cAlper Zöngür ; genel yayın yönetmeni, Yusuf Ziya Aydoğan.
250			_a1. baskı : Aralık 2019
264		1	_aMeram, Konya : _bEğitim Yayınevi, _c2019.
300			_ax, 91 pages ; _c24 cm.
336			_atext _btxt _2rdacontent
337			_aunmediated _bn _2rdamedia
338			_avolume _bnc _2rdacarrier
504			_aIncludes bibliographical references.
520			_aBilindiği gibi hemoglobin molekülü birçok düşük organizasyonlu canlılar ve temelde omurgalı canlı grupları olmak üzere, tüm dokulara oksijen taşıyan “Hem” grubuna bağlı demir elementi içeren bir proteindir. Kanın kırmızı rengi hücresel ağırlığının % 33’ünü oluşturan eritrositlerdeki hemoglobinden kaynaklanır. Hemoglobin molekülü; tetramer yapıda olup 4 hem molekülü ve 4 globin molekülünden meydana gelmektedir. 1 Hem molekülü; 4 pirol halkasının metenil köprüleri ile birbirlerine bağlanmasıyla protoporfirin IX çekirdeğini oluşturur. Bu protoporfirin IX çekirdeğindeki pirol halkalarının azotları (N) metal bağlama yeteneklerinden dolayı tek bir Fe++ atomunu bağlıyarak “Hem” molekülünü meydana getirirler. Globin molekülü ise 2 adet alfa (?) ve 2 adet beta (ß) zincirlidir. Bu ikişer adet protein zincirini kodlayan gen bölgeleri tandem duplikasyon olayları, translokasyonlar ve lateral gen transferleri ile evrim sürecinde omurgalılardaki gen dizilerinin yapısını kazanmışlardır (Reichert ve Brown, 1909).
650		0	_aHemoglobin _9122282
650		0	_aHemoglobin _xStructure _9122283
700	1		_aAydoğan, Yusuf Ziya. _ephd _9116158
942			_2lcc _cKT
999			_c94440 _d94440